中科院院士、生物化学家

　　邹承鲁 (1923-2006)
　　邹承鲁，江苏省无锡县人，1923年生于山东省青岛市。1941年重庆南开中学毕业，1945年西南联大化学系毕业，1951年英国剑桥大学生物化学博士。1951年回国后，历任中国科学院生物化学研究所、生物物理研究所副研究员，研究员，室主任，生物物理所副所长，生物大分子国家重点实验室主任等职。由于在胰岛素人工合成，蛋白质和酶学方面的贡献，曾获第三世界科学院奖、陈嘉庚生命科学奖、国家自然科学及中科院自然科学奖多次。自传在国外出版的综合生物化学丛书·生物化学史卷发表, 对当代生物化学发展的贡献已载入史册。1978年起担任全国政协第五至八届委员，八届常委。生前曾为中国科学院院士，第三世界科学院院士，美国生物化学与分子生物学会荣誉会员。曾任中国科学院学部主席团委员，生物学部主任，国家自然科学基金委员会委员，国务院学位委员会委员。多年来，历任一些国内外重要科学期刊编委，包括中国科学和科学通报副主编Analytical Biochemistry及Biochimica et Biophysica Acta编委,美国Biochemistry及FASEB Journal顾问编委等。1981－1982曾应聘担任美国哈佛大学访问教授。1986-1990年间曾分期担任美国国立健康研究Fogarty研究员。
　　邹承鲁院士发现纯化的细胞色素C与在线粒体结合时性质的差异；对呼吸链酶系的研究，为我国酶学研究奠定了基础；在胰岛素人工合成中负责A链及B链的拆合，确定了合成路线；蛋白质必需基团的化学修饰和活性丧失的定量关系公式和作图法，被称为“邹氏公式”和作图法；关于酶作用不可逆抑制动力学理论和反应速度常数测定的新方法，得到国际上广泛采用；关于细胞色素b的三相还原，胰岛素A链及B链本身含有形成完整分子的必要信息，在弱变性条件下酶活性丧失先于分子整体的构象变化，因此酶活性部位具有较高柔性并为酶活性所必需等，都是开创性工作。
　　1980年当选为中国科学院院士（学部委员）。
　　在国内外重要杂志发表研究论文二百余篇。由于在生物化学领域内的贡献，1992年获第三世界科学院生物学奖。人工合成胰岛素，及蛋白质必需基团的化学修饰和酶活性丧失的定量关系工作，分别获第二次和第三次国家自然科学一等奖，后者还获得1989年陈嘉庚奖。甘油醛－3－磷酸脱氢酶活性部位新荧光团的形成，酶活性部位的柔性，和酶作用不可逆抑制动力学工作，先后三次获中国科学院科技进步或自然科学一等奖。此外还获得国家及中国科学院自然科学二、三等奖多次。
　　他在科学上的贡献已载入史册，应外国朋友的邀请，自传已在综合生物化学comprehensive Biochemistry，三十七卷，生物化学史发表。
　　中国生化泰斗 科学真理卫士 —— 邹承鲁院士
　　邹承鲁(1923—2006)，国际著名生物化学家，中国科学院院士，发展中国家科学院（原名为第三世界科学院）院士，中国生物化学与分子生物学学会名誉理事长，美国生物化学与分子生物学学会荣誉会员，生物大分子国家重点实验室名誉主任，中国科学院生物物理研究所研究员。曾任中国科学院学部主席团委员、生物学部主任，中国生物化学与分子生物学学会理事长，中国科学院上海生物化学研究所研究员、酶学研究室主任，中国科学院生物物理研究所副所长，生物大分子国家重点实验室主任等职。
　　邹承鲁在生物化学领域作出了具有重大意义的开创性工作，是近代中国生物化学的奠基人之一。他曾获得国家自然科学奖一等奖二次，国家自然科学奖二等奖四次，第三世界科学院生物学奖，何梁何利科学与技术成就奖，陈嘉庚生命科学奖，以及中国科学院自然科学奖和科技进步奖多次。他是迄今在国际性丛书Comprehensive Biochemistry生物化学史栏发表自传的唯一的中国生物化学家，他对世界生物化学的贡献已得到承认并载入史册。
　　邹承鲁是中国共产党党员，九三学社社员，中国人民政治协商会议全国委员会第五、六、七届委员，八届常务委员。
　　邹承鲁1923年5月17日出生于山东青岛，祖籍江苏无锡。1941年毕业于由天津迁到重庆的南开中学高中部，同年考入在昆明的西南联合大学化学系，1945年毕业。1946年他参加庚款留英考试，以化学类第一名的优异成绩被录取。1947年赴英，在当时世界生物化学研究中心——剑桥大学，师从著名生物化学家凯林（Keilin）教授从事呼吸链酶系研究。研究生期间，他在国际上最早尝试用蛋白水解酶部分水解的方法研究蛋白质结构与功能的关系，发现了细胞色素C1与线粒体结合前后性质发生很大变化，证明细胞色素B与琥珀酸脱氢酶不是同一个物质。单独署名的论文在英国Nature杂志发表。这些开创性的工作在发表半个世纪后仍不断被人引用。
　　怀着一颗报效祖国的赤子之心，邹承鲁在1951年获剑桥大学生物化学博士学位后立即回国，在中国科学院上海生理生化研究所工作。他与王应睐等合作纯化了琥珀酸脱氢酶，并发现辅基腺嘌呤二核苷酸与蛋白部分通过共价键结合，这是以往从没有发现过的。他们对呼吸链和其他酶系的系列工作奠定了我国酶学和呼吸链研究的基础。1958年，他参与发起人工合成胰岛素工作，负责胰岛素A、B链的拆合。他和他年轻的同事们成功地完成的这项工作确定了胰岛素全合成的路线，为中国科学家最早完成人工合成胰岛素做出了重大贡献。工作集体获国家自然科学奖一等奖和香港求是基金会“杰出科技成就集体奖”。
　　20世纪60年代初邹承鲁回到酶学研究领域。他建立的蛋白质必需基团的化学修饰和活性丧失的定量关系公式被称为“邹氏公式”，被国际同行广泛采用；他创建的确定必需基团数的作图方法被称为“邹氏作图法”，已收入教科书和专著。有关蛋白质结构与功能关系定量研究的成果获国家自然科学奖一等奖。
　　60年代的酶学教科书中通常只有涉及酶的可逆抑制动力学的理论和计算，忽视不可逆抑制的理论和计算。1965年，邹承鲁最早提出了酶的可逆与不可逆抑制之间存在共性，可以用统一的动力学理论来处理。他系统地研究了各种不同类型的可逆与不可逆抑制，提出了确定两种抑制中各种动力学常数的新方法，开创了酶催化动力学一个新的理论分支，并解决了传统方法不能解决的问题。有关综述应邀发表在国际酶学领域权威性的丛刊Advance in Enzymology上，这是至今我国唯一的一位在此丛书发表综述论文的中国生物化学家。“酶活性不可逆改变动力学研究”获国家自然科学奖二等奖。2000年新版的酶学教科书Enzymes详细介绍了邹承鲁提出的酶活性不可逆抑制动力学理论。
　　1970年邹承鲁调北京生物物理研究所工作。1979年，他发现甘油醛-3-磷酸脱氢酶在活性部位形成荧光衍生物的工作在英国Nature杂志发表，这是“文革”后中国科学家在Nature发表的第一篇论文。研究成果获中国科学院科技进步奖一等奖。
　　为揭示胰岛素A、B链拆合成功的内因，邹承鲁开展了胰岛素A、B链相互作用的深入研究。阐明了A链和B链本身已经具有一定的空间结构，并含有形成天然胰岛素分子正确结构的全部信息，因此能在溶液中折叠而形成正确共价连接的活性分子。对国外科书中有关提法进行了补充和完善。研究成果获国家自然科学奖二等奖。
　　多年来蛋白质变性的大量研究常限于蛋白质分子的构象变化，很少把它与活性变化联系起来，其部分原因是由于缺少计算各种动力学常数的方法。邹承鲁和他的学生们用自己创立的不可逆抑制动力学理论研究了各种不同类型的酶在变性过程中构象和活力变化的关系，得到活性丧失先于构象变化的结果，提出了酶活性部位柔性的假说。十余年间实验数据的积累充分支持酶活性部位柔性的学说。世界各国有十几个实验室随后开展的研究进一步支持酶活性部位柔性学说。邹承鲁把蛋白质变性研究从单纯的结构研究推向与功能密切